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β-淀粉样蛋白寡聚体的制备及其表征

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β-淀粉样蛋白寡聚体的制备及其表征
论文目录
 
中文摘要第1-4页
Abstract第4-9页
第一章 前言第9-17页
  1.1 阿尔兹海默症与 β-淀粉样蛋白质第9-13页
    1.1.1 阿尔兹海默症简介第9-11页
    1.1.2 β-淀粉样蛋白质简介第11-13页
  1.2 Aβ 蛋白聚集的特性第13-14页
  1.3 核磁共振技术第14-15页
  1.4 本文研究意义与主要研究内容第15-17页
第二章 Aβ_(1-40)蛋白表达与纯化第17-24页
  2.1 实验材料第17页
  2.2 培养基的配制第17-18页
  2.3 实验方法第18-19页
    2.3.1 Aβ_(1-40)蛋白表达第18页
    2.3.2 Aβ_(1-40)蛋白纯化第18-19页
  2.4 结果与分析第19-23页
    2.4.1 Aβ_(1-40)蛋白表达条件摸索第19-22页
    2.4.2 Aβ_(1-40)蛋白纯化策略第22-23页
  2.5 小结与讨论第23-24页
第三章 Aβ_(1-40)蛋白寡聚体的制备及其表征第24-33页
  3.1 实验材料第24-25页
  3.2 溶液配制第25页
  3.3 实验方法第25-26页
    3.3.1 Aβ_(1-40)蛋白预处理第25页
    3.3.2 Aβ_(1-40)蛋白寡聚体的制备第25-26页
  3.4 结果与分析第26-30页
    3.4.1 Aβ_(1-40)蛋白样品前处理第26-27页
    3.4.2 Aβ_(1-40)蛋白聚集化进程摸索第27-29页
    3.4.3 TEM对Aβ_(1-40)寡聚体形貌的表征第29-30页
  3.5 小结与讨论第30-33页
第四章 茶多酚与Aβ_(1-40)的相互作用第33-43页
  4.1 实验材料第34页
  4.2 溶液配制第34页
  4.3 实验方法第34-35页
    4.3.1 Aβ_(1-40)蛋白预处理第34页
    4.3.2 Aβ_(1-40)蛋白与茶多酚相互作用第34页
    4.3.3 Aβ_(1-40)纤维与茶多酚相互作用第34-35页
    4.3.4 核磁实验第35页
  4.4 结果与分析第35-40页
    4.4.1 茶多酚对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响第35-37页
    4.4.2 茶多酚对Aβ_(1-40)纤维的影响第37-39页
    4.4.3 茶多酚与Aβ_(1-40)蛋白相互作用的分子机制第39-40页
  4.5 小结与讨论第40-43页
第五章 金属离子与Aβ_(1-40)蛋白的相互作用第43-57页
  5.1 实验材料第43页
  5.2 溶液配制第43-44页
  5.3 实验方法第44-45页
    5.3.1 Aβ_(1-40)蛋白预处理第44页
    5.3.2 Aβ_(1-40)蛋白与Zn~(2+)相互作用第44页
    5.3.3 Aβ_(1-40)蛋白与Cu~(2+)相互作用第44页
    5.3.4 Aβ_(1-40)蛋白与Ca~(2+)相互作用第44页
    5.3.5 核磁实验第44-45页
  5.4 结果与分析第45-54页
    5.4.1 Zn~(2+)对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响第45-47页
    5.4.2 Cu~(2+)对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响第47-50页
    5.4.3 Ca~(2+)对Aβ_(1-40)蛋白聚集的影响第50-54页
  5.5 小结与讨论第54-57页
第六章 结论第57-59页
  6.1 总结第57-58页
  6.2 研究展望第58-59页
参考文献第59-64页
附录第64-65页
致谢第65页

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